"酶"的搜尋報告

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酶，又稱為酵素，是指具有催化功能的蛋白质。在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用E_a或ΔG
酶的催化活性可以受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；激活剂则是可以增加酶活性的分子。有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。酶的活性还可以被温度、化学环境（如pH值）以及底物浓度等许多因素所影响。
酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如，药厂用特定的合成酶来合成抗生素；加酶洗衣粉通过分解蛋白质和脂肪来帮助除去衣物上的污渍和油渍。

Mitochondrion 当前用字模式下显示为→线粒体
Translation 当前用字模式下显示为→翻译
Plasmid 当前用字模式下显示为→质粒
Amino acid 当前用字模式下显示为→氨基酸
Ex: 甘胺酸 当前用字模式下显示为→氨酸
Ex: 天冬醯胺 当前用字模式下显示为→酰氨
Ex: 醯胺 当前用字模式下显示为→酰
Substrate 当前用字模式下显示为→底物
Activator 当前用字模式下显示为→激活剂
Inhibitor 当前用字模式下显示为→抑制剂
Arabidopsis thaliana 当前用字模式下显示为→拟南芥

发现及研究史
在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能。信号转导和细胞调控都离不开酶，特别是激酶和磷酸酶的参与。病毒中也含有酶，或参与侵染细胞（如HIV整合酶和逆转录酶），或参与病毒颗粒从宿主细胞的释放（如流感病毒的神经氨酸酶）。
酶的一个非常重要的功能是参与在动物的消化系统的工作。以淀粉酶和蛋白酶为代表的一些酶可以将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小分子，以便于肠道吸收。淀粉不能被肠道直接吸收，而酶可以将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反刍动物的消化系统中存在一些可以产生纤维素酶的细菌，纤维素酶可以分解植物细胞壁中的纤维素，从而提供可被吸收的养料。
在代谢途径中，多个酶以特定的顺序发挥功能：前一个酶的产物是后一个酶的底物；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。酶的存在确定了整个代谢按正确的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进行，也无法以足够的速度完成合成以满足细胞的需要。实际上如果没有酶，代谢途径，如糖酵解，无法独立进行。例如，葡萄糖可以直接与ATP反应使得其一个或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反应进行得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入六碳糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的磷酸化反应也在缓慢进行，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖-6-磷酸。于是每个细胞就可以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径整个反应网络。

生物学功能
参见：蛋白质结构及酶促反应
作为蛋白质，不同种酶之间的大小差别非常大，从62个氨基酸残基的4-草酰巴豆酯互变异构酶（4-oxalocrotonate tautomerase）这些参与催化残基加上参与结合底物的残基共同形成了发生催化反应的区域，这一区域就被称为“活性中心”或“活性位点”。有许多酶含有能够结合其催化反应所必需的辅因子的结合区域。此外，还有一些酶能够结合催化反应的直接或间接产物或者底物；这种结合能够增加或降低酶活，是一种反馈调节手段。

结构与催化机理
与其他非酶蛋白相似，酶能够折叠形成多种三维结构类型。有一部分酶是由多个亚基所组成的复合物。除了嗜热菌中的酶以外，大多数酶在高温情况下会发生去折叠，其三维结构被破坏；对于不同的酶，这种去折叠的可逆性也不同。

结构
通常情况下，酶对于其所催化的反应类型和底物种类具有高度的专一性。酶的活性位点和底物，它们的形状、表面电荷、亲疏水性都会影响专一性。酶的催化可以具有很高的立体专一性、区域选择性和化学选择性（chemoselectivity）。
为了解释酶的专一性，研究者提出了多种可能的酶与底物的结合模式（后两种模式为大多数研究者所倾向）：

专一性
该模式由赫尔曼·埃米尔·费歇尔于1894年提出，基于的理论是酶和底物都有一定的外形，当且仅当两者之间的外形能够精确互补时，催化反应才可以发生。这一模式通常被形象地称为“锁-钥匙”模式。虽然这一模式能够解释酶的专一性，但却无法说明为什么酶能够稳定反应的过渡态。

“锁-钥匙”模式（“Lock and key”）
该模式由丹尼尔·科什兰（Daniel Koshland）通过修改“锁-钥匙”模式，于1894年提出。基于的理论是，既然酶作为蛋白质，其结构是具有一定柔性的，因此活性位点在结合底物的过程中，通过与底物分子之间的相互作用，可以不断发生微小的形变。

诱导契合模式（Induced fit）
这一模式是近年来提出的一种新的酶与底物的结合模式，试图解释在一些酶中所发现的底物结合前后，酶的构象有较大变化，而这是用诱导契合模式无法解释的。其基于的假设是，酶在溶液中同时存在不同构象，一种构象（构象A）为适合底物结合的构象，而另一种（构象B）则不适合，这两种构象之间保持着动态平衡。在没有底物存在的情况下，构象B占主导地位；当加入底物后，随着底物不断与构象A结合，溶液中构象A含量下降，两种构象之间的平衡被打破，导致构象B不断地转化为构象A。

群体移动模式（Population shift）
酶催化机理多种多样，殊途同归的是最终都能够降低反应的ΔG

机理
对比同一反应在不受催化和受酶催化的情况，可以了解酶是如何稳定过渡态的。最有效的稳定方式是电荷相互作用，酶可以为过渡态分子上的电荷提供固定的相反电荷，而这是在水溶液非催化反应体系中不存在的。

过渡态的稳定
最近的一些研究揭示了酶内部的动态作用与其催化机制之间的联系。需要相对较小的运动（与在溶液反应中的相应运动相比）以达到反应物与产物之间的过渡态。因此，这种运动或者说动态作用对于催化反应有何贡献还不清楚。

动态作用



在结合效应子的情况下，别构酶能够改变自身结构，从而达到调节酶活性的效应。这种调节作用可以是直接的，即效应子结合到别构酶上；也可以是间接的，即效应子通过结合其它能够与别构酶相互作用的蛋白来发挥调节作用。

辅因子与辅酶
并非所有的酶自身就可以催化反应，有一些酶需要结合一些非蛋白小分子后才可以发挥催化活性。这些小分子被称为辅因子，它们既可以是无机分子或离子（如金属离子、铁硫簇），也可以是有机化合物（如黄素、血红素）。有机辅因子通常是辅基，可以与其对应的酶非常牢固地结合。这种牢固结合的辅因子与辅酶（如NADH）不同的是，在整个催化反应过程中，它们一直结合在酶活性位点上而不脱落。
以含有辅因子的碳酸酐酶为例：其辅因子锌牢固地结合在活性中心，参与催化反应。黄素或血红素等辅因子可以参与催化氧化还原反应，往往结合于催化此类反应的酶中。
需要辅因子结合以进行催化的酶，在不结合辅因子的情况下，被称为脱辅基酶蛋白（apoenzyme）；而在结合了辅因子后，被称为全酶（holoenzyme）。大多数全酶中，辅因子都是以非共价连接方式与酶结合；也有一些有机辅因子可以与酶共价结合（如丙酮酸脱氢酶中的焦磷酸硫胺素）。

辅因子
辅酶是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合。有许多维他命及其衍生物，如核黄素、硫胺素和叶酸，都属于辅酶。这些化合物无法由人体合成，必须通过饮食补充。不同的辅酶能够携带的化学基团也不同：NAD或NADP

辅酶
参见：活化能、热力学平衡及化学平衡
与其他催化剂一样，酶并不改变反应的平衡常数，而是通过降低反应的活化能来加快反应速率（见右图）。通常情况下，反应在酶存在或不存在的两种条件下，其反应方向是相同的，只是前者的反应速度更快一些。但必须指出的是，在酶不存在的情况下，底物可以通过其他不受催化的“自由”反应生成不同的产物，原因是这些不同产物的形成速度更快。
酶可以连接两个或多个反应，因此可以用一个热力学上更容易发生的反应去“驱动”另一个热力学上不容易发生的反应。例如，ATP常常通过酶水解以用于驱动其他化学反应。
酶可以同等地催化正向反应和逆向反应，而并不改变反应自身的化学平衡。例如，碳酸酐酶可以催化如下两个互逆反应，催化哪一种反应则是依赖于反应物浓度。
（组织内；高CO₂浓度下）
（肺中；低CO₂浓度下）
　　反应式中“*”表示“碳酸酐酶”
当然，如果反应平衡极大地趋向于某一方向，比如释放高能量的反应，而逆反应不可能有效的发生，则此时酶实际上只催化热力学上允许的方向，而不催化其逆反应。

热力学



酶动力学是研究酶结合底物能力和催化反应速率的科学。研究者通过酶反应分析法（enzyme assay）来获得用于酶动力学分析的反应速率数据。
1902年，维克多·亨利提出了酶动力学的定量理论；

动力学



酶的催化活性可以被多种抑制剂所降低。

可逆抑制作用
抑制剂与底物竞争结合酶的活性位点（抑制剂和底物不能同时结合到活性位点）。对于竞争性抑制作用，催化反应的最大反应速率值没有变，但是需要更高的底物浓度，反映在表观K_m值的增加。

竞争性抑制作用
非竞争性抑制抑制剂可以与底物同时结合到酶上，即抑制剂不结合到活性位点。酶-抑制剂复合物（EI）或酶-抑制剂-底物复合物（EIS）都没有催化活性。与竞争性抑制作用相比，非竞争性抑制作用不能通过提高底物浓度来达到所需反应速度，即表观最大反应速率V_max的值变小；而同时，由于抑制剂不影响底物与酶的结合，因此K_m值保持不变。

非竞争性抑制作用
反竞争性抑制作用比较少见：抑制剂不能与处于自由状态下的酶结合，而只能和酶-底物复合物（ES）结合，在酶反应动力学上表现为V_max和K_m值都变小。这种抑制作用可能发生在多亚基酶中。

反竞争性抑制作用
这种抑制作用与非竞争性抑制作用比较相似，区别在于EIS复合物残留有部分酶的活性。在许多生物体中，这类抑制剂可以作为负反馈机制的组成部分。若一个酶体系生产了过多的产物，那么产物就会抑制合成该产物的酶体系中第一个酶的活性，这就可以保证一旦合成足够多的产物后，该产物的合成速率会下降或停止。受这种抑制作用调控的酶通常为多亚基酶，并具有与调控产物结合的别构结合位点。这种抑制作用的反应速率与底物浓度的关系图不再是双曲线形而是S形。

复合抑制作用
不可逆抑制剂可以与酶结合形成共价连接，而其他抑制作用中酶与抑制剂之间都是非共价结合。这种抑制作用是不可逆的。这类抑制剂包括二氟甲基鸟氨酸（一种可用于治疗寄生虫导致的昏睡症的药物）、青霉素和阿司匹林。这些药物都是与酶活性位点结合并被激活，然后与活性位点处的一个或多个氨基酸残基发生不可逆的反应形成共价连接。

不可逆抑制作用
酶抑制剂常被用作药物，同样也可以被作为毒药使用。而药物和毒药之间的差别通常非常小，大多数的药物都有一定程度的毒性，正如帕拉塞尔苏斯所言：“所有东西都有毒，没有什么是无毒的”（In all things there is a poison, and there is nothing without a poison）。

抑制剂的用途
细胞内有五种控制酶催化活性的机制：

根据外界环境的变化，细胞可以增强或减弱酶的生产（即酶相关基因的转录和翻译）。这属于一种基因调控，被称为酶的诱导和抑制。例如，当环境中出现如青霉素这样的抗生素时，部分细菌可以对抗生素产生抗性，其原因就在于细菌体内的β-半乳糖苷酶被诱导而大量生产，这种酶可以水解青霉素分子上关键的β-乳胺环。另一个例子是在人体肝脏中存在一类酶对于药物代谢非常重要的酶，细胞色素P450氧化酶；对这一类酶的诱导或抑制，会导致药物相互作用。
通过在不同的细胞组分中进行不同的代谢途径，酶可以被分隔。例如，脂肪酸的合成是由细胞溶质、内质网和高尔基体中的一系列酶所完成，而脂肪酸的降解（以提供能量）是在线粒体中由另一系列酶通过β-氧化来完成。

活性控制
酶的活性必须严格控制以维持体内平衡，对于能够影响一个关键酶的功能的任何基因缺陷（如突变导致活性变化，过量表达、过低表达或删除突变）都可能导致遗传性疾病发生。许多事实显示，一种致命疾病的病因可以只是由于人体中的数千种酶中的一种发生功能故障。

苯丙酮尿症。典型的酶相关病例。病因是苯丙氨酸羟化酶（其功能是催化苯丙氨酸降解过程中的第一步）上一个氨基酸位点发生了突变，导致体内苯丙氨酸和相关产物的水平过高，如果没有得到合适的治疗，会进一步导致智能障碍。
当生殖细胞中编码DNA修复酶的基因发生突变，其结果会导致遗传性癌症综合病征，如着色性干皮症。DNA修复酶的缺陷导致人体丧失修复突变基因的能力。发生的突变不断积累，最终使得患者有多种癌症发生。

相关疾病
参见：EC編號
酶通常是根据其底物性质或其所催化的化学反应类型来命名（英文中，在单词的最后要加上-ase的后缀），如乳糖酶（lactase）、醇脱氢酶（alcohol dehydrogenase）和DNA聚合酶（DNA polymerase）。但这样往往会导致具有相同功能的不同的酶（同工酶）有相同的名字，而同工酶有着不同的氨基酸序列并可以通过它们不同的最适pH和不同的反应动力学参数来区分。而且，一些酶具有两个或多个类型催化活性，这种命名方式就会使得同一种酶具有不同的名字。为了解决这些问题，国际生物化学与分子生物学联盟发展出了酶的命名法：
EC編號规定每种酶都由四个数字来表示，并在数字前冠以“EC”。其中，第一个数字是根据酶促反应的性质来将酶大致分为六大类：
国际系统分类法除按上述六类将酶依次编号外，还根据酶所催化的化学键的特点和参加反应的基团的不同，将每一大类又进一步分类。编号中的第一个数字表示该酶属于六大类中的哪一类；第二个数字表示该酶属于哪一亚类；第三个数字表示亚-亚类；第四个数字是该酶在亚-亚类中的排序。

EC 1，氧化还原酶：催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如，乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶等。
EC 2，转移酶：催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。例如，甲基转移酶、氨基转移酶、己糖激酶、磷酸化酶等。
EC 3，水解酶：催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。
EC 4，裂合酶：催化从底物中移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。例如，碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。
EC 5，异构酶：催化各种同分异构体之间的相互转化的酶类。例如，磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。
EC 6，连接酶：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释放能量的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、氨基酸:tRNA连接酶等。

应用

酶促反应
酶动力学
酶抑制剂
催化剂
核酶
蛋白质
蛋白质组学和蛋白质工程

参考文献
发现及研究史
酶结构与催化机理
酶热力学
酶反应动力学及抑制作用
酶在细胞中的功能和调控
酶的命名
应用

（英文）New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge, edited by Athel Cornish-Bowden and published by Universitat de València (1997): （介绍早期酶的发展历史）。 ISBN 84-370-3328-4
（英文）Williams, Henry Smith, 1863–1943. A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences
（英文）Kleyn, J. and Hough J. The Microbiology of Brewing. Annual Review of Microbiology (1971) Vol. 25: 583–608
（英文）Fersht, A. Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998 ISBN 0-7167-3268-8
（英文）Walsh, C., Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
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（英文）Enzyme Nomenclature，国际生物化学与分子生物学联盟命名委员会推荐的酶的名字。
（英文）Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, (1959)
（英文）History of industrial enzymes，包含介绍工业用酶的历史（从20世纪末至今）的文章。
（中文）梁传伟，张苏勤主编。酶工程。化学工业出版社。2006年。ISBN 7-5025-7872-2

延伸阅读
蛋白质生物合成 - 翻译后修饰 - 蛋白质降解 - 蛋白质折叠 - 蛋白质结构 - 结构域 - 蛋白质定位 - 蛋白质组 - 蛋白质研究方法
蛋白质分类列表 - 蛋白质列表 - 膜蛋白 - 球蛋白 - 纤维蛋白 - 酶 - 结构蛋白 - 蛋白酶体
活化位置 - 結合位置 - 理想催化酶 - 輔酶 - 輔因子 - EC編號 - 酶促反应 - 酶动力学 - 酶抑制剂 - 雙倒數圖 - 米氏方程

EC1 氧化還原酶/列表 - EC2 轉移酶/列表 - EC3 水解酶/列表 - EC4 裂合酶/列表 - EC5 異構酶/列表 - EC6 連接酶/列表

（英文）酶的结构与功能
（英文）Enzyme spotlight，由欧州生物信息学研究所每月选出一种酶进行介绍。
（英文）AMFEP，Association of Manufacturers and Formulators of Enzyme Products
（英文）BRENDA数据库，包含所有已知酶的详细信息和对应文献，商业用户需付费使用。
（英文）酶结构数据库，含有已知三维结构的酶，可以链接到蛋白质数据库。
（英文）ExPASy的酶数据库，链接到en:Swiss-Prot序列数据以及其他相关数据库和文献。
（英文）KEGG，京都基因与基因组百科辞典（Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes），含有介绍生化途径和相关酶的图像和基于超链接的信息。
（英文）MACiE数据库，关于酶反应机理。
（英文）MetaCyc数据库，关于代谢途径和相关酶。
（英文）与诺贝尔奖获得者John Cornforth面对面交谈 由Vega Science Trust提供的免费视频。